Estructura del colágeno

La unidad básica de una fibra de colágeno es la molécula de tropocolágeno, una triple hélice de tres cadenas polipeptídicas, A, B y C, cada una de ellas con aproximadamente 1000 residuos (aquí se muestran 30).

En cada cadena (aquí representada con el código de colores CPK) se repite de forma característica la secuencia Gly-X-Y, donde X suele ser prolina e Y suele ser prolina o hidroxiprolina.

La hidroxiprolina se forma postraduccionalmente al hidroxilarse la prolina. En la reacción de hidroxilación interviene la vitamina C. Un síntoma del escorbuto, producido por déficit de dicha vitamina, es el debilitamiento de las fibras de colágeno.

La secuencia Glicina, ( el residuo central es en este caso Alanina), Prolina, Hidroxiprolina, puede apreciarse claramente en esta hélice. La estructura es más evidente si magnificamos la cadena y la representamos en un modelo de bolas y varillas.

Ahora, el esqueleto peptídico se representa en blanco.

La pequeña cadena lateral de la Glicina (un átomo de hidrógeno) se dispone hacia el interior, permitiendo que las tres cadenas polipeptídicas formen una triple hélice compacta. Los residuos de Gly de las tres cadenas (A, B y C) se representan aquí en modelo espacial compacto. En este ejemplo, la triple hélice es menos compacta en el centro, donde un residuo de alanina sustituye a la glicina. El metilo de la alanina, más voluminoso que el hidrógeno de la glicina, impide el empaquetamiento de las hélices.

Las cadenas laterales de los residuos de prolina e hidroxiprolina se disponen hacia el exterior de la triple hélice, interaccionando con el disolvente.