Tema 2
Aminoácidos y Péptidos


El enlace peptídico


Estructura general de un polipéptido
El esqueleto de toda proteína esta constituido por una repetición de N-Ca-C. Esta unidad de repetición está enlazada mediante enlaces peptídicos. Se conoce como grupo peptídico al N y C unidos por el enlace peptídico y sus cuatro sustituyentes, el oxígeno del carbonilo, el hidrógeno del amino y los carbonos alfas unidos al N y C. Unidos al esqueleto del polipéptido encontramos, hidrógenos del grupo amino, oxígenos del grupo carbonilo e hidrógenos y las cadenas laterales de los carbonos alfa.

El grupo peptídico es plano y presenta resonancia
La distancia de enlace determinada por Pauling y Corey para el enlace peptídico fue de 1.32 Å, intermedia entre los 1.49Å de un enlace simple C-N y los 1.27Å de un enlace doble C=N.
La representación más correcta del grupo peptídico sería la que aparece en la parte inferior de la imagen, un híbrido de resonancia en el cual los electrones están compartidos entre el oxígeno del carbonilo, el carbono del carbonilo y el nitrógeno del grupo amida. Los seis átomos del grupo peptídico se encuentran en el mismo plano debido al caracter parcial de doble enlace que presenta el enlace peptídico.

Configuración cis- y trans- del enlace peptídico
Dado el caracter parcial de doble enlace del enlace peptídico, podemos encontrar dos conformaciones en de dicho enlace, las conformaciones cis- y trans-. En la conformación trans- los dos carbonos alfas de residuos adyacentes se situan en diferente lado del enlace peptídico, en esquinas opuestas del rectángulo formado por el grupo peptídico, mientras que en la conformación cis- están en el mismo lado del enlace peptídico y se situan por tanto más cerca uno del otro.
Una excepción la constituye los enlaces peptídicos en los que está implicado el nitrógeno imídico de la prolina. En estos enlaces la conformación cis- sólo presenta pequeños impedimentos estéricos respecto a la trans-. Alrededor del 6% de los residuos de prolina analizados por cristalografía de rayos X se encuentran en conformación cis-.

Ángulos y y f. Diagramas de Ramachandran
Dada la rigidez del enlace peptídico, la conformación de las proteínas depende de la rotación de los enlaces N-Ca y Ca-C que unen dos enlaces peptídicos adyacentes y si pueden girar libremente. El ángulo de rotación del enlace N-Ca se denomina fi (f) y el del enlace Ca-C se denomina psi (y). La conformación de la cadena polipeptídica quedará perfectamente definida si se definen los ángulos fi y psi de cada uno de sus enlaces.
Explora aquí la estructura del enlace peptídico.
No todas las configuraciones de fi y psi están permitidas. Se pueden visualizar los valores de fi y psi permitidos mediante unos diagramas de contorno, fuera de los cuales los impedimentos estéricos impiden la adopción de dichos ángilos. Estas representaciones se denominan diagramas de Ramachandran. La figura muestra las regiones de valores fi y psi permitidos para el caso de residuos de L-alanina, en verde. Esta regiones son más amplias cuando se trata de la glicina, ya que su radical, un hidrógeno, presenta menos impedimentos estéricos que el grupo metilo de la alanina. Los residuos de glicina permiten conformaciones que serían imposibles con cualquier otro residuo.


Última actualización: 16-May-2005
Comentarios y sugerencias: José Luis Urdiales