Tema 3
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Proteínas globulares |
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Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos
y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo,
la gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas
globulares. Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas
se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de plegamientos
diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la
variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta
enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y
principios comunes. La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que que se distingan subestructuras dentro de ésta. En la imagen vemos diferentes representaciones de la estructura terciaria de la mioglobina. |
Estructuras supersecundarias y dominios |
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| También se llaman motivos o plegamientos. Podemos definir la estructura supersecundaria como una determinada combinación de estructuras secundarías que aparecen en diferentes proteínas. La estructura supersecundaría puede tener una determinada función o simplemente pertenecer a una unidad funcional mayor denominada dominio. Por otro lado, el mismo tipo de estructura supersecundaría puede tener diferente función en proteínas diferentes. |
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| Existen varios ejemplos de este tipo de estructura el tipo beta-alfa-beta consta de dos hojas beta paralelas unidas mediante una hélice alfa. Los meandros constan de hojas betas antiparalelas conectadas por giros beta, cuando solo hay dos hojas beta se habla de horquilla beta. La guardas griecas o grecas se forman cuando porciones de hojas betas no son secuenciales. Otro motivo común es la hélice-bucle-hélice | |
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Muchas cadenas polipeptídicas se pliegan en dos o
más unidades globulares estables que se denominan dominios.
Estos dominios pueden presentarse claramente separados formando zonas lobulares
o interaccionar fuertemente con otros dominios haciendo más dificir
la distinción entre dominios individuales. La relación entre la estrutura de un dominio y la función es compleja. A veces una determinada función es realizada por un dominio individual, mientras que en otras ocasiones la función requiere la existencia de más de un dominio, por ejemplo, los sitios de unión para pequeñas moléculas o los sitios activos de determinados enzimas se forman en la interfase de dos dominios con participación de residuos de ambos. |
Clasificación estructural de las Proteínas |
| Actualmente se clasifican las proteínas desde el punto estructural en
cuatro grupos principales (todo a, todo b,
a/b y a+b) junto con otros
tres grupos adicionales. Esta clasificación se recoge en el banco de
datos de SCOP ("Structural
Casification Of Proteins"). Práticamente todas las proteínas presentan similaridades estruturales con otras proteínas y en algunos de los casos esta similiaridad va acompañada de un origen evolutivo común. la base de datos SCOP proporciona una descrpción detallada y comprensiva de las relaciones estructurales y evolutivas entre las estructuras proteicas conocidas. Esta clasificación de la base de datos de SCOP es jerarquica. Las proteínas se clasifican en familias cuando presentan similitudes de secuencia primaria y/o estructura y función demostrable. Cuando dos o más familias con poco similitud en estructura primaria presentan similitud en estructura y función se agrupan en una superfamilia. Los dos grupos más altos, plegamiento y clase, se basan exclusivamente en aspectos estructurales. En la tabla se muestran los diferentes grupos de la calificación SCOP y se puede visualizar un ejemplo de cada clase. |
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Última actualización:
16-May-2005
Comentarios y sugerencias: José
Luis Urdiales