Tema 3
Estructura Tridimensional de las Proteínas

Los enlaces covalentes son el principal factor de estabilización de los compuestos orgánicos y también mantienen a los átomos unidos en conformaciones geométricas específicas. No obstante, a pesar de que las energías de los enlaces no covalentes son inferiores a las de los enlaces covalentes, las diversas fuerzas atractivas no covalentes tienen una gran importancia. Este tipo de inetracciones son las responsables de mantener la estructura de las biomoléculas.
¿Qué es lo que que hace que las interacciones no covalentes sean tan importantes en Biología y Bioquímica?
Los enlaces covalentes más importante en Bioquímica son los enlaces C–C, C–H, C–OH y C–NH₂, cuya energía de enlace oscila entre 300 y 400 kJ/mol. Las interacciones no covalentes son de 10 a 100 veces más débiles.

En la tabla aparecen las principales interacciones no covalentes que son importantes en el el mantenimiento de la estructura de las proteínas.
La menor energía de estas interacciones las hacen importantes dado que pueden romperse y volverse a formar durante las interacciónes moleculares. Las interacciones moleculares dependen de un rápido recambio de parejas moleculares que podría no producirse si las interacciones fuesen más fuertes.
Además estas interacciones también estabilizan la estructura cuaternaria de las proteínas, nivel de organización que aparece en las proteínas compuestas por más de una cadena polipeptídica.
La estructura cuaternaria se refiere a como las distintas cadenas polipeptídicas se asocian entre sí y se disponen espacialmente.