Tema 4 Función de las proteínas globulares

Estructura de la mioglobina
A finales de la decada de los 50 se resolvió la estructura terciaria de la mioglobina. La mioglobina es una proteína globular pequeña, presente en el músculo de los vertebrados, cuya función es el transporte de oxígeno en el músculo. Forma parte de la familia de las hemoproteínas, que son proteínas que contienen un grupo hemo como grupo prostético. En las proteínas que contienen componentes diferentes a los aminoácidos, la parte no aminoacídica de la proteína se llama grupo prostético. La proteína sin el grupo prostético se llama apoproteína, y el conjunto apoproteína grupo prostético se llama holoproteína.
	La mioglobina es una proteína pequeña de 151 aminoácidos compacta formada por 8 hélices alfa que se nombran de la A a la H. En la parte derecha podemos ver la estructura de la mioglobina en representación de cintas con cada una de las hélices coloreadas cada una de un color. Utiliza los botones y menús para cambiar la representación de la molécula:

Estructura de hemoglobina
La hemoglobina también es una hemoproteína, está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas iguales dos a dos.

El grupo hemo

El grupo hemo es un sistema de anillos derivado de la porfirina. Contiene cuatro anillos pirrólicos, que se nombran de la A a la D, unidos por puentes de meteno. Existen diferentes porfirinas que varian en los sutituyentes de los anillos pirrólicos. El átomo de hierro (II) establece seis enlaces de coordinación, cuatro con los nitrógenos de los anillos pirrólicos, un quinto con el nitrógeno de la histidina F8, denominada histidina proximal, y el sexto con la molécula de oxígeno. La molécula de oxígeno establece un puente de hidrógeno con otra histidina, la E7, llamada histidina distal. El grupo hemo está estabilizado en el interior de la mioglobina y la hemoglobina por inetracciones hidrofóbicas con la fenilalanina CD1 y la valina E11. La unión del oxígeno al átomo de hierro (II) en un grupo hemo aislado provocaría la oxidación irriversible del átomo de hierro a hierro (III). La porción proteica de la mioglobina, o la hemoglobina, previene dicha oxidación haciendo posible la ounión reversible del oxígeno al grupo hemo y por tanto el transporte de oxígeno. cuando el hierro (II) del grupo hemo se oxida a hierro (III) se forma metmioglogina o met hemoglobina. La oxigenación del grupo hemo altera el estado electrónico del grupo, lo que afecta a sus propiedades espectrofotométricas. Esta es la razón del diferente color que presentan la sangre arterial (rojo vivo) y la sangre venosa (más oscura).

En la imagen de la derecha puedes ver el grupo hemo de la mioglobina y cambiarlo de representación con Jmol. Usa estos botones para cambiar la representación:

Última actualización: 28-Jun-2005
Comentarios y sugerencias: José Luis Urdiales